Noticias

  • Un estudiu describe cómo funciona una canal proteica rellacioná col control del ritmu cardiacu

    09 de Abril 2015

    La revista Nature Communications publica un artículu d'investigadores de la Universidá d'Uviéu sobre'l mecanismu de funcionamientu d'una canal de potasiu de les célules del corazón

    A la izquierda amuésase un oocito de Xenopus laevis que foi microinyectado col RNA de la canal hERG, y p'analizar l'actividá de la canal fácese con un par de microelectrodos como los que s'amuesen. A la derecha apaez un esquema de la topologia de la canal hERG y la tisoria amuesa por onde cortemos la proteina pa dixebrar el modulo coloráu

    La revista Nature Communications acaba de publicar un estudiu sobre'l funcionamientu de les proteínes ether-a-go-go lleváu a cabu por investigadores de la Universidá d'Uviéu. La función d'estes proteínes en seres humanos rellacionóse con distintos procesos, pero'l trabayu del equipu, coordináu por Pilar de la Peña y Francisco Barros, en collaboración con científicos del Institutu Max Planck, céntrase na canal denominada hERG, implicá nel control del ritmu cardiacu. Ello ye que l'alteración funcional de hERG ye una de les causes más frecuentes d'arritmies cardiaques que desagüen na llamada muerte súbita.

    Les proteínes ether-a-go-go deben el so interesáu nome al fechu de que cuando dalgunos de los sos miembros, presentes na mosca del vinagre (Drosophila melanogaster), tienen ciertes mutaciones, aníciense alteraciones neurolóxiques que provoquen una vibración o "baillotéu" característicu de les pates. N'humanos, les proteínes ether-a-go-go tamién se acomuñen cola tresmisión de los impulsos nerviosos, la secreción d'hormones como la insulina y la proliferación de célules tumorales.

    El trabayu desenvueltu pol grupu de Receptores hormonales y canales ióniques describió'l mecanismu pol qu'estes proteínes, qu'actúen como canales, abren y cierren dexando'l pasu de potasiu en función de los cambeos de potencial eléctricu nes célules cardiaques. Los datos del nuevu estudiu refutan les teoríes sosteníes hasta agora sobre'l mecanismu d'apertura y zarru d'estes proteínes.

    El trabayu, coordináu polos profesores Pilar de la Peña y Francisco Barros, foi realizáu en collaboración con científicos del Institutu Max Planck

    Les proteínes ether-a-go-go consten de dos módulos funcionales: un sensor de voltaxe qu'entiende aprosimao la primer metá de la proteína y que detecta los cambeos de voltaxe al traviés de la membrana, y un segundu módulu poru, que conduz los iones de potasiu y nel qu'esiste una compuerta que se abre y pieslla en función del voltaxe.

    Una de les incógnites fundamentales ye saber cómo asocede la comunicación ente dambos módulos. Hasta agora asumíase que l'acoplamientu ente dambos producíase de forma mecánica, por aciu el llazu proteicu que los xune y qu'actuaba como una palanca pa tresmitir los movimientos del sensor a la compuerta.

    El trabayu con canales nos que'l llazu proteicu foi rotu, atayando la comunicación ente dambos módulos, revela qu'a pesar de dicha interrupción les canales respuenden al voltaxe y abren y piesllen de forma prácticamente normal. Ello ye que los datos más recién del equipu apunten a que'l mecanismu d'acoplamientu ente los módulos básase n'interacciones específiques ente determinaes rexones de los mesmos, ensin necesidá d'una continuidá física ente dambes metaes de la proteína.

    Dexando aparte les implicaciones fisiolóxiques y patolóxiques que tien la conocencia de la manera d'operación d'estes relevantes proteínes, estes resultancies abren nueves y entá inexploraes cuestiones como si ye posible qu'estes sofisticaes maquinaries moleculares procedan realmente de la fusión de módulos orixinalmente independientes en dalgún puntu del procesu evolutivu. O, por casu, cuándo, ónde y cómo son capaces les célules de faer interaccionar dambos módulos si éstos son sintetizaos como dos molécules independientes y non como una proteína continuo.

    Artículu en Nature Communications

    Voltage-dependent gating of KCNH potassium channels lacking a covalent link between voltage-sensing and pore domains

    Éva Lörinczi, Juan Camilo Gómez-Posada, Pilar de la Peña, Adam P. Tomczak, Jorge Fernández-Trío, Ulrike Leipscher, Walter Stühmer, Francisco Barros & Luis A. Pardo

    http://www.nature.com/ncomms/2015/150330/ncomms7672/abs/ncomms7672.html

    Financiamientu de la investigación

    Proyectos d'investigación CONSOLIDER- INXENIU MICINN CSD2008-00005

    Subvención Gobierno del Principáu d'Asturies SV-PA-13-ECOEMP-69

    Imaxe banner

    Un oocito de Xenopus laevis microinyectado col RNA de la canal hERG.

    Enllaces Rellacionaos:


Buscar